TY - JOUR T1 - Adsoptive immobilization of glutamate dehydrogenase in allosterically-activated conformation TT - تثبیت آنزیم گلوتامات دهیدروژناز در بنای فضایی فعال JF - Koomesh JO - Koomesh VL - 1 IS - 1 UR - http://koomeshjournal.semums.ac.ir/article-1-384-fa.html Y1 - 1378 SP - 23 EP - 27 KW - Immobilization KW - Glutamate dehydrogenase KW - Allosteric regulation KW - Effectors N2 - سابقه و هدف: آنزیم های آلوستریک، علاوه بر مرکز فعال، دارای جایگاه اتصال برای افکتورهای مثبت و منفی، جهت تنظیم فعالیت خود می باشند. یکی از آنزیم های آلوستریک، آنزیم گلوتامات دهیدروژناز است. مطالعات قبلی نشان داده است که تثبیت آنزیم مذکور به هگزادسیل فراکتوزیل سبب می شود که آنزیم تثبیت شده علاوه بر حفظ فعالیت کاتالیتیکی، خواص آلوستریک خود را نیز حفظ نموده و به افکتورهای مختلف پاسخ دهد. هدف این مطالعه، بررسی تثبیت آنزیم گلوتامات دهیدروژناز بر بسترهای مختلف و نیز تاثیر تغییر pH بر فعالیت آنزیم تثبیت شده بود. مواد و روش ها: بسترهایی حاوی لیگاندهای مختلف مانند ال-لوسین، دی-لوسین و ال-آلانین سنتز شد و بر تثبیت آنزیم بر آنها مورد بررسی قرار گرفت. در ضمن اثر تغییر pH بر فعالیت آنزیم تثبیت شده بر بستر در حضور لوسین و در غیاب آن مقایسه شد. یافته ها: نتایج حاصله نشان می دهد که تثبیت آنزیم در یک بنای فضایی فعال در حضور افکتور مثبت آنزیم های صورت گرفت. در همه pH های مورد آزمایش، یک فعالیت بالاتر با استفاده از آنزیم تثبیت شده بر بستر حاوی گروه استخلاف شده با ال-لوسین در مقایسه با گروه آلکیل فاقد استخلاف به دست آمد. نتیجه گیری: نتایج فوق حاکی از این است که تثبیت آنزیم در یک بنای فضایی فعال در حضور افکتور مثبت آنزیم انجام می گیرد و آنزیم تثبیت شده علاوه بر حفظ فعالیت کاتالیتیکی، خواص آلوستریک خود را نیز حفظ نموده و به افکتورهای مختلف پاسخ دهد. M3 ER -