اکثر مکاتبات کومش از طریق ایمیل سایت می باشد. لطفا Spam ایمیل خود را نیز چک نمایید.
   [صفحه اصلی ]   [Archive] [ English ]  
:: ::
بخش‌های اصلی
صفحه اصلی::
اطلاعات نشریه::
آرشیو مجله و مقالات::
برای نویسندگان::
برای داوران::
ثبت نام و اشتراک::
کار آزمایی بالینی::
تماس با ما::
تسهیلات پایگاه::
::
هزینه چاپ مقاله در کومش
با توجه به تصمیمات گرفته شده جهت پذیرش مقالات در مجله کومش از نویسندگان مقاله هزینه دریافت می گردد. هزینه پذیرش مقالات از ابتدای سال 1402 در مجله کومش  مبلغ 12.000.000ریال (یک میلیون و دویست هزار تومان) می باشد. که نویسنده مسئول می بایست جهت دریافت نامه پذیرش به حساب درآمد های دانشگاه واریز نمایند تا گواهی پذیرش مقاله صادر و مراحل بعدی انتشار مقاله انجام شود.
تبصره: این مصوبه شامل مقالاتی که نویسنده مسئول مقاله از همکاران دانشگاه علوم پزشکی سمنان باشد نمی شود.
..
لیست داوران پیشنهادی
..
جستجو در پایگاه

جستجوی پیشرفته
..
دریافت اطلاعات پایگاه
نشانی پست الکترونیک خود را برای دریافت اطلاعات و اخبار پایگاه، در کادر زیر وارد کنید.
..
Google Scholar Metrics

Citation Indices from GS

AllSince 2019
Citations87554266
h-index3821
i10-index272121

..
:: جلد 22، شماره 1 - ( زمستان 1398 ) ::
جلد 22 شماره 1 صفحات 184-178 برگشت به فهرست نسخه ها
تولید و تعیین خصوصیات بیوشیمیایی آنزیم ال-آسپاراژیناز توسط مخمر بومی جداشده از خاک‌های ایران
هدی نوری ، حمید مقیمی ، علی خالقیان
چکیده:   (3270 مشاهده)
هدف: استفاده از آنزیم ال-آسپاراژیناز به عنوان داروی شیمی‌درمانی، یکی از راه‌کارهای مؤثر در درمان لوکمی لنفوبلاستی است. از آن‌جا که ال-آسپاراژیناز باکتریایی، که در حال حاضر مورد استفاده قرار می‌گیرد باعث ایجاد عوارض جانبی ناشی از واکنش‌های افزایش حساسیت می‌شود، جستجو برای یافتن منابع جدید، بسیار مورد توجه است. در این مطالعه، ویژگی‌های ال-آسپاراژیناز تولید شده توسط مخمرهای بومی جداشده از خاک‌های کشور مورد بررسی قرار گرفته است. مواد و روش‌ها: در این پژوهش 130 جدایه مخمری مورد بررسی قرار گرفت که در نهایت جدایه AG90 با تولید IU/ml 94/0 طی 5 روز به عنوان بهترین جدایه انتخاب شد. یافته‌ها: شناسایی مولکولی جدایه AG90 نشان داد که این جدایه با 99% بهSarocladium sp.  شباهت دارد و به عنوان Sarocladium sp. AG90 در نظر گرفته شد. بررسی مایع تخمیر سویه منتخب نشان داد که 86% آنزیم به صورت خارج سلولی تولید می‌شود. مقادیر Km و Vmax آنزیم تولید شده برای سوبسترای ال- آسپاراژین به ترتیب 74/9 میلی‌مولار و 19/19 میکرومول در دقیقه محاسبه گردید. نتیجه گیری: نتایج به‌دست آمده در این پژوهش می‌تواند به معرفی آنزیم جدید با منشأ یوکاریوتی در جهت کاهش سمیت، حساسیت‌زایی و عوارض جانبی ناشی از مصرف دارو کمک کند  
واژه‌های کلیدی: آسپاراژیناز، مخمر، سرطان خون، ایران
متن کامل [PDF 2375 kb]   (742 دریافت)    
نوع مطالعه: پژوهشي | موضوع مقاله: عمومى
دریافت: 1397/9/25 | پذیرش: 1398/3/27 | انتشار: 1398/10/14
فهرست منابع
1. [1] Wang Y, Qian S, Meng G, Zhang S. Cloning and expression of L-asparaginase gene in Escherichia coli. Appl Biochem Biotechnol 2001; 95: 93-101. [DOI:10.1385/ABAB:95:2:093]
2. [2] Abshire T, Pollock B, Billett A, Bradley P, Buchanan G. Weekly polyethylene glycol conjugated (PEG) L-asparaginase (ASP) produces superior induction remission rates in childhood relapsed acute lymphoblastic leukemia (rALL): a Pediatric Oncology Group (POG) study 9310. in Proc Am Soc Clin Oncol 1995; 14: 344.
3. [3] Aljewari HS, Nader MI, Alfaisal AH. High efficiency, selectivity against cancer cell line of purified L-Asparaginase from pathogenic Escherichia coli. World Acad Sci Engin Technol 2010; 4: 199-204.
4. [4] Souza PM, de Freitas MM, Cardoso SL, Pessoa A, Guerra EN, Magalhaes PO. Optimization and purification of l-asparaginase from fungi: A systematic review. Crit Rev Oncol Hematol 2017; 120: 194-202. [DOI:10.1016/j.critrevonc.2017.11.006] [PMID]
5. [5] Vimal A, Kumar A, Biotechnological production and practical application of L-asparaginase enzyme. Biotechnol Genet Eng Rev 2017; 33: 40-61. [DOI:10.1080/02648725.2017.1357294] [PMID]
6. [6] Appel IM, van Kessel-Bakvis C, Stigter R, Pieters R. Influence of two different regimens of concomitant treatment with asparaginase and dexamethasone on hemostasis in childhood acute lymphoblastic leukemia. Leukemia 2007; 21: 2377. [DOI:10.1038/sj.leu.2404793] [PMID]
7. [7] Ashihara Y, Kono T, Yamazaki S, Inada Y. Modification of E. coli L-asparaginase with polyethylene glycol: disappearance of binding ability to anti-asparaginase serum. Biochem Biophys Res Commun 1978; 83: 385-391. [DOI:10.1016/0006-291X(78)91002-1]
8. [8] Lanvers-Kaminsky C. Asparaginase pharmacology: challenges still to be faced. Cancer Chemother Pharmacol 2017; 79: 439-450. [DOI:10.1007/s00280-016-3236-y] [PMID]
9. [9] Hosamani R, Kaliwal BB. L-asparaginase an anti-tumor agent production by Fusarium equiseti using solid state fermentation. Int J Drug Discover 2011; 3: 88-99. [DOI:10.9735/0975-4423.3.2.88-99]
10. [10] Boos J, Werber G, Ahlke E, Schulze-Westhoff P, Nowak-Göttl U, Würthwein G, et al. Monitoring of asparaginase activity and asparagine levels in children on different asparaginase preparations. Eur J Cancer 1996; 32A: 1544-1550. [DOI:10.1016/0959-8049(96)00131-1]
11. [11] Baskar G, Renganathan S. Optimization of L‐asparaginase production by Aspergillus terreus MTCC 1782 using response surface methodology and artificial neural network‐linked genetic algorithm. Asia‐Pacific J Chem Engin 2012; 7: 212-220. [DOI:10.1002/apj.520]
12. [12] Batool T, Makky EA, Jalal M, Yusoff MM. A Comprehensive Review on L-Asparaginase and Its Applications. Appl Biochem Biotechnol 2016; 178: 900-923. [DOI:10.1007/s12010-015-1917-3] [PMID]
13. [13] Eijsink VG, Gåseidnes S, Borchert TV, van den Burg B. Directed evolution of enzyme stability. Biomolecul Engin 2005; 22: 21-30. [DOI:10.1016/j.bioeng.2004.12.003] [PMID]
14. [14] Chow Y, Ting AS. Endophytic l-asparaginase-producing fungi from plants associated with anticancer properties. J Adv Res 2015; 6: 869-876. [DOI:10.1016/j.jare.2014.07.005] [PMID] [PMCID]
15. [15] Deshpande N, Choubey P, Agashe M. Studies on optimization of growth parameters for L-asparaginase production by Streptomyces ginsengisoli. Scientific World Journal 2014; 2014: 895167. [DOI:10.1155/2014/895167] [PMID] [PMCID]
16. [16] Erva RR, Goswami AN, Suman P, Vedanabhatla R, Rajulapati SB. Optimization of L-asparaginase production from novel Enterobacter sp., by submerged fermentation using response surface methodology. Prep Biochem Biotechnol 2017; 47: 219-228. [DOI:10.1080/10826068.2016.1201683] [PMID]
17. [17] Sambrook J. Molecular cloning: a laboratory manual. 2001, New York: Cold spring harbor laboratory press.
18. [18] Klis FM, de Jong M, Brul S, de Groot PW. Extraction of cell surface‐associated proteins from living yeast cells. Yeast 2007; 24: 253-258. [DOI:10.1002/yea.1476] [PMID]
19. [19] Cachumba JJ, Antunes FA, Peres GF, Brumano LP, Dos Santos JC, Da Silva SS. Current applications and different approaches for microbial l-asparaginase production. Braz J Microbiol 2016; 47: 77-85. [DOI:10.1016/j.bjm.2016.10.004] [PMID] [PMCID]
20. [20] Kotzia GA, Labrou NE. Cloning, expression and characterisation of Erwinia carotovora L-asparaginase. J Biotechnol 2005; 119: 309-323. [DOI:10.1016/j.jbiotec.2005.04.016] [PMID]
21. [21] Shakerimoghadam F, Dejamfekr M, Ghaffari SH, Ahmadian S, Khaleghian A. Arsenic trioxide induction autophagy in human acute promyelocytic leukemia. Koomesh 2018; 20: 764-771.
22. [22] Azizi SO, Tarinejad AL. Isolation, cloning and analysis of the glucose transporter gene 7 from Iranian strain of Saccharomyces cerevisiae. Koomesh 2015; 16: 356-365.
23. [23] Distasio JA, Niederman RA, Kafkewitz D, Goodman D. Purification and characterization of L-asparaginase with anti-lymphoma activity from Vibrio succinogenes. J Biol Chem 1976; 251: 6929-6933.
24. [24] Doriya K, Kumar DS. Isolation and screening of L-asparaginase free of glutaminase and urease from fungal sp. 3 Biotech. 2016; 6: 239. [DOI:10.1007/s13205-016-0544-1] [PMID] [PMCID]
25. [25] El-Bessoumy AA, Sarhan M, Mansour J. Production, isolation, and purification of L-asparaginase from Pseudomonas aeruginosa 50071 using solid-state fermentation. BMB Reports 2004; 37: 387-393. [DOI:10.5483/BMBRep.2004.37.4.387] [PMID]
26. [26] Krishnapura PR, Belur PD, Subramanya S. A critical review on properties and applications of microbial l-asparaginases. Crit Rev Microbiol 2016; 42: 720-737.
27. [27] Shrivastava A, Khan AA, Khurshid M, Kalam MA, Jain SK, Singhal PK. Recent developments in L-asparaginase discovery and its potential as anticancer agent. Crit Rev Oncol Hematol 2016; 100: 1-10. [DOI:10.1016/j.critrevonc.2015.01.002] [PMID]
28. [28] Albanese ER, Kafkewitz K. Effect of medium composition on the growth and asparaginase production of Vibrio succinogenes. Appl Environ Microbiol 1978; 36: 25-30. [DOI:10.1128/AEM.36.1.25-30.1978]
29. [29] Kumar NM, Ramasamy R, Manonmani HK. Production and optimization of l-asparaginase from Cladosporium sp. using agricultural residues in solid state fermentation. Industrial Crops Products 2013; 43: 150-158. [DOI:10.1016/j.indcrop.2012.07.023]
30. [1] Wang Y, Qian S, Meng G, Zhang S. Cloning and expression of L-asparaginase gene in Escherichia coli. Appl Biochem Biotechnol 2001; 95: 93-101. [DOI:10.1385/ABAB:95:2:093]
31. [2] Abshire T, Pollock B, Billett A, Bradley P, Buchanan G. Weekly polyethylene glycol conjugated (PEG) L-asparaginase (ASP) produces superior induction remission rates in childhood relapsed acute lymphoblastic leukemia (rALL): a Pediatric Oncology Group (POG) study 9310. in Proc Am Soc Clin Oncol 1995; 14: 344.
32. [3] Aljewari HS, Nader MI, Alfaisal AH. High efficiency, selectivity against cancer cell line of purified L-Asparaginase from pathogenic Escherichia coli. World Acad Sci Engin Technol 2010; 4: 199-204.
33. [4] Souza PM, de Freitas MM, Cardoso SL, Pessoa A, Guerra EN, Magalhaes PO. Optimization and purification of l-asparaginase from fungi: A systematic review. Crit Rev Oncol Hematol 2017; 120: 194-202. [DOI:10.1016/j.critrevonc.2017.11.006] [PMID]
34. [5] Vimal A, Kumar A, Biotechnological production and practical application of L-asparaginase enzyme. Biotechnol Genet Eng Rev 2017; 33: 40-61. [DOI:10.1080/02648725.2017.1357294] [PMID]
35. [6] Appel IM, van Kessel-Bakvis C, Stigter R, Pieters R. Influence of two different regimens of concomitant treatment with asparaginase and dexamethasone on hemostasis in childhood acute lymphoblastic leukemia. Leukemia 2007; 21: 2377. [DOI:10.1038/sj.leu.2404793] [PMID]
36. [7] Ashihara Y, Kono T, Yamazaki S, Inada Y. Modification of E. coli L-asparaginase with polyethylene glycol: disappearance of binding ability to anti-asparaginase serum. Biochem Biophys Res Commun 1978; 83: 385-391. [DOI:10.1016/0006-291X(78)91002-1]
37. [8] Lanvers-Kaminsky C. Asparaginase pharmacology: challenges still to be faced. Cancer Chemother Pharmacol 2017; 79: 439-450. [DOI:10.1007/s00280-016-3236-y] [PMID]
38. [9] Hosamani R, Kaliwal BB. L-asparaginase an anti-tumor agent production by Fusarium equiseti using solid state fermentation. Int J Drug Discover 2011; 3: 88-99. [DOI:10.9735/0975-4423.3.2.88-99]
39. [10] Boos J, Werber G, Ahlke E, Schulze-Westhoff P, Nowak-Göttl U, Würthwein G, et al. Monitoring of asparaginase activity and asparagine levels in children on different asparaginase preparations. Eur J Cancer 1996; 32A: 1544-1550. [DOI:10.1016/0959-8049(96)00131-1]
40. [11] Baskar G, Renganathan S. Optimization of L‐asparaginase production by Aspergillus terreus MTCC 1782 using response surface methodology and artificial neural network‐linked genetic algorithm. Asia‐Pacific J Chem Engin 2012; 7: 212-220. [DOI:10.1002/apj.520]
41. [12] Batool T, Makky EA, Jalal M, Yusoff MM. A Comprehensive Review on L-Asparaginase and Its Applications. Appl Biochem Biotechnol 2016; 178: 900-923. [DOI:10.1007/s12010-015-1917-3] [PMID]
42. [13] Eijsink VG, Gåseidnes S, Borchert TV, van den Burg B. Directed evolution of enzyme stability. Biomolecul Engin 2005; 22: 21-30. [DOI:10.1016/j.bioeng.2004.12.003] [PMID]
43. [14] Chow Y, Ting AS. Endophytic l-asparaginase-producing fungi from plants associated with anticancer properties. J Adv Res 2015; 6: 869-876. [DOI:10.1016/j.jare.2014.07.005] [PMID] [PMCID]
44. [15] Deshpande N, Choubey P, Agashe M. Studies on optimization of growth parameters for L-asparaginase production by Streptomyces ginsengisoli. Scientific World Journal 2014; 2014: 895167. [DOI:10.1155/2014/895167] [PMID] [PMCID]
45. [16] Erva RR, Goswami AN, Suman P, Vedanabhatla R, Rajulapati SB. Optimization of L-asparaginase production from novel Enterobacter sp., by submerged fermentation using response surface methodology. Prep Biochem Biotechnol 2017; 47: 219-228. [DOI:10.1080/10826068.2016.1201683] [PMID]
46. [17] Sambrook J. Molecular cloning: a laboratory manual. 2001, New York: Cold spring harbor laboratory press.
47. [18] Klis FM, de Jong M, Brul S, de Groot PW. Extraction of cell surface‐associated proteins from living yeast cells. Yeast 2007; 24: 253-258. [DOI:10.1002/yea.1476] [PMID]
48. [19] Cachumba JJ, Antunes FA, Peres GF, Brumano LP, Dos Santos JC, Da Silva SS. Current applications and different approaches for microbial l-asparaginase production. Braz J Microbiol 2016; 47: 77-85. [DOI:10.1016/j.bjm.2016.10.004] [PMID] [PMCID]
49. [20] Kotzia GA, Labrou NE. Cloning, expression and characterisation of Erwinia carotovora L-asparaginase. J Biotechnol 2005; 119: 309-323. [DOI:10.1016/j.jbiotec.2005.04.016] [PMID]
50. [21] Shakerimoghadam F, Dejamfekr M, Ghaffari SH, Ahmadian S, Khaleghian A. Arsenic trioxide induction autophagy in human acute promyelocytic leukemia. Koomesh 2018; 20: 764-771.
51. [22] Azizi SO, Tarinejad AL. Isolation, cloning and analysis of the glucose transporter gene 7 from Iranian strain of Saccharomyces cerevisiae. Koomesh 2015; 16: 356-365.
52. [23] Distasio JA, Niederman RA, Kafkewitz D, Goodman D. Purification and characterization of L-asparaginase with anti-lymphoma activity from Vibrio succinogenes. J Biol Chem 1976; 251: 6929-6933.
53. [24] Doriya K, Kumar DS. Isolation and screening of L-asparaginase free of glutaminase and urease from fungal sp. 3 Biotech. 2016; 6: 239. [DOI:10.1007/s13205-016-0544-1] [PMID] [PMCID]
54. [25] El-Bessoumy AA, Sarhan M, Mansour J. Production, isolation, and purification of L-asparaginase from Pseudomonas aeruginosa 50071 using solid-state fermentation. BMB Reports 2004; 37: 387-393. [DOI:10.5483/BMBRep.2004.37.4.387] [PMID]
55. [26] Krishnapura PR, Belur PD, Subramanya S. A critical review on properties and applications of microbial l-asparaginases. Crit Rev Microbiol 2016; 42: 720-737.
56. [27] Shrivastava A, Khan AA, Khurshid M, Kalam MA, Jain SK, Singhal PK. Recent developments in L-asparaginase discovery and its potential as anticancer agent. Crit Rev Oncol Hematol 2016; 100: 1-10. [DOI:10.1016/j.critrevonc.2015.01.002] [PMID]
57. [28] Albanese ER, Kafkewitz K. Effect of medium composition on the growth and asparaginase production of Vibrio succinogenes. Appl Environ Microbiol 1978; 36: 25-30. [DOI:10.1128/AEM.36.1.25-30.1978]
58. [29] Kumar NM, Ramasamy R, Manonmani HK. Production and optimization of l-asparaginase from Cladosporium sp. using agricultural residues in solid state fermentation. Industrial Crops Products 2013; 43: 150-158. [DOI:10.1016/j.indcrop.2012.07.023]
ارسال پیام به نویسنده مسئول

ارسال نظر درباره این مقاله
نام کاربری یا پست الکترونیک شما:

CAPTCHA



XML   English Abstract   Print


Download citation:
BibTeX | RIS | EndNote | Medlars | ProCite | Reference Manager | RefWorks
Send citation to:

Nouri H, Moghimi H, khaleghian A L. Production and characterization of biochemical properties of L-Asparaginase by indigenous yeast isolated from soil of Iran. Koomesh 1398; 22 (1) :178-184
URL: http://koomeshjournal.semums.ac.ir/article-1-5366-fa.html

نوری هدی، مقیمی حمید، خالقیان علی. تولید و تعیین خصوصیات بیوشیمیایی آنزیم ال-آسپاراژیناز توسط مخمر بومی جداشده از خاک‌های ایران. كومش. 1398; 22 (1) :178-184

URL: http://koomeshjournal.semums.ac.ir/article-1-5366-fa.html



بازنشر اطلاعات
Creative Commons License این مقاله تحت شرایط Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License قابل بازنشر است.
جلد 22، شماره 1 - ( زمستان 1398 ) برگشت به فهرست نسخه ها
کومش Koomesh
Persian site map - English site map - Created in 0.05 seconds with 42 queries by YEKTAWEB 4645